Münchner Forscher identifizierten "Schutzengel-Proteine" im menschlichen Auge.Foto: iStock

Forscher der TU München bestimmen Schutzengel-Proteine der Augen

Epoch Times30. Januar 2020 Aktualisiert: 30. Januar 2020 17:54
Die Augenlinse des Menschen besteht aus einer hoch konzentrierten Proteinlösung. Wissenschaftler der Technischen Universität München (TUM) haben erstmals die genaue Struktur des Proteins alpha-A-Kristallin ermittelt und dabei eine weitere wichtige Funktion entdeckt.

Die Brechkraft der menschlichen Augenlinse beruht auf einer hochkonzentrierten Eiweißlösung. Diese Proteine werden in der Embryonalentwicklung angelegt und müssen dann ein Leben lang funktionieren, weil die Linse keine Maschinerie zum Auf- und Abbau von Proteinen besitzt.

Werden die Linsenproteine geschädigt, kommt es zu Grauem Star – einer Eintrübung der Augenlinse – und Alterssichtigkeit. Schutzproteine sorgen deshalb dafür, dass die Proteine des Auges auch bei ungünstigen Umwelteinflüssen ihre Form bewahren.

„Die beiden Schutzproteine alpha-A- und alpha-B-Kristallin machen rund 30 Prozent der Proteine im menschlichen Auge aus“ und sind für die Funktion der Linse enorm wichtig, sagte Christoph Kaiser, Erstautor der Publikation im Fachjournal Nature Structural and Molecular Biology.

Struktur einer wandlungsfähigen Anstandsdame

Seit mehr als 40 Jahren versuchten Forscher vergeblich, die Struktur des alpha-A-Kristallins zu ermitteln. Der Durchbruch gelang nun einem Forschungsteam um die beiden TUM-Professoren Sevil Weinkauf, Professorin für Elektronenmikroskopie und Johannes Buchner, Professor für Biotechnologie, durch Kombination von Kryo-Elektronenmikroskopie, Massenspektrometrie, NMR-Spektroskopie und molekularer Modellierung.

„Das alpha-A-Kristallin ist extrem vielgestaltig“, sagt Sevil Weinkauf. „Das macht es sehr schwierig, die Struktur zu ermitteln. Erst durch die Entwicklung einer neuen Strategie zur Datenanalyse konnten wir zeigen, dass es in Lösung in verschiedenen Strukturen mit 12, 16 oder 20 Untereinheiten vorliegt.“

Die typische Funktion von Schutzproteinen ist es, anderen Proteinen bei Stress, beispielsweise durch hohe Temperaturen, dabei zu helfen, ihre Form zu bewahren. Man nennt sie daher auch Chaperone, zu Deutsch Anstandsdamen.

Auch alpha-A- und alpha-B-Kristallin haben diese Funktion. Darüber hinaus besitzt menschliches alpha-A-Kristallin zwei Cysteinreste, deren Schwefelatome Disulfidbrücken bilden können. Eingehendere biochemische Untersuchungen zeigten, dass sich diese Verbrückung erheblich auf verschiedene Eigenschaften des Proteinmoleküls auswirkt.

Anstoß für weitere Forschung

„Eine gängige Theorie ist, dass die Disulfidbrücken Ergebnis einer Schädigung des Proteins beispielsweise durch Sauerstoff sind“, sagt Johannes Buchner. „Unsere Ergebnisse legen nahe, dass das alpha-A-Kristallin eine aktive Rolle zum Schutz anderer Proteine vor Oxidation spielen könnte.“

Die Untersuchungen des Forschungsteams zeigten, dass oxidiertes alpha-A-Kristallin die vorhandene Disulfidbrücke sogar auf andere Proteine übertragen kann. „Diese Fähigkeit entspricht der einer Proteindisulfid-Oxidase“, sagt Christoph Kaiser. „Alpha-A-Kristallin kann also den Redoxzustand anderer Linsenproteine beeinflussen. Diese Funktion erklärt auch, dass schon im Embryo etwa die Hälfte der alpha-A-Kristalline solche Disulfidbrücken besitzt.“

„Rund 35 Prozent aller Erblindungen sind auf den „Grauen Star“ zurückzuführen“, sagt Sevil Weinkauf. „Das molekulare Verständnis der Funktionen der Augenlinsenproteine ist eine wichtige Grundlage, um Präventions- und Therapiestrategien zu entwickeln. Die Erkenntnis, dass alpha-A-Kristallin auch beim Oxidationsschutz eine wichtige Rolle spielt, wird nun weitere Forschung nach sich ziehen.“ (ts)


Unterstützen Sie unabhängigen und freien Journalismus

Danke, dass Sie Epoch Times lesen. Ein Abonnement würde Sie nicht nur mit verlässlichen Nachrichten und interessanten Beiträgen versorgen, sondern auch bei der Wiederbelebung des unabhängigen Journalismus helfen und dazu beitragen, unsere Freiheiten und Demokratie zu sichern.

Angesichts der aktuell schwierigen Zeit, in der große Tech-Firmen und weitere Player aus dem digitalen Werbemarkt die Monetarisierung unserer Inhalte und deren Verbreitung einschränken, setzt uns das als werbefinanziertes Nachrichten-Portal unter großen Druck. Ihre Unterstützung kann helfen, die wichtige Arbeit, die wir leisten, weiterzuführen. Unterstützen Sie jetzt Epoch Times indem Sie ein Abo abschließen – es dauert nur eine Minute und ist jederzeit kündbar. Vielen Dank für Ihre Unterstützung!

Monatsabo ab 7,90 Euro Jahresabo ab 79,- Euro

Gerne können Sie EPOCH TIMES auch durch Ihre Spende unterstützen:

Jetzt spenden!


Liebe Leser,

vielen Dank, dass Sie unseren Kommentar-Bereich nutzen.

In letzter Zeit beobachten wir, wie Hacker immer wieder beliebige Nicks verwenden und üble Kommentare unter eben diesen Namen schreiben. Trolle schrecken nicht davor zurück, das Epoch Times Logo als Profilbild sich anzueignen und ebenfalls die Kommentarfunktion auf schlimmste Weise zu missbrauchen.

Aufgrund der großen Menge solcher Angriffe haben wir uns entschieden, einen eigenen Kommentarbereich zu programmieren, den wir gut kontrollieren können und dadurch für unsere Leser eine wirklich gute Kommentar-Umgebung schaffen können.

In Kürze werden wir diese Kommentarfunktion online stellen. Bis dahin bitten wir Sie noch um etwas Geduld.


Ihre Epoch Times - Redaktion